Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.


между пептидными СО- и NH-группами являются внутримолекулярны­ми и направлены вдоль оси волокна, т. е. что они соединяют отдельные витки спиралей, стабилизируя тем самым спиральную конфигурацию цепей.

Все это находится в полном соответствии с данными, полученными для синтетических полипептидов.

Дальнейшие теоретические исследования а-спиральной структуры показали, что она является наиболее энергетически выгодной и стабиль­ной формой хребта пептидной цепи.

Открытие а-апирали в синтетических полипептидах и фибриллярных белках явилось 'выдающимся достижением структурной химии нашего времени.

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переве­дены  в  р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи в р-белках также, как и в синтетических /полипептидах, направле­ны перпендикулярно оси волокна. рФорма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует  ib   виде   р-формы.    Образование реконфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, ког­да шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка.  Ста­бильность  образовавшейся   (^-конфигурации   в   нити   фиброина   шелка объясняется  тем,  что   на отдельных фрагментах молекул   этого  белка скапливаются остатки с короткими боковыми цепями — глицин, аланин, серии. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания   больших  боковых цепей  других  аминокислот.   Поэтому Р-структуры,  возникающие на отдельных фрагментах  цепей  фиброина шелка   (в местах скоплений остатков с  короткими боковыми цепями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил-   аланин). Белки коллагеновой группы характеризуются относительно высоким содержанием остатков пролина и оксипролина. Как показали последние исследования, эти остатки вместе с остатками глицина скапливаются на отдельных участках молекулярных цепей. На этих участках возникают конфигурации,  имеющие много общего с конфигурацией цепи  поли-L-пролина.

Детали этой конфигурации еще неясны, хотя имеется ряд довольно убедительных гипотез.


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы