Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.

Предыдущая Следующая

В настоящее время наиболее полно изучена вторичная структура фиб­риллярных белков. Ее изучение было чрезвычайно облегчено тем, что во миогих фибриллярных белках -были обнаружены конфигурации цепей, нечувствительные к характеру и последовательности боковых групп остатков. Это позволило весьма эффективно использовать данные, на­копленные  при изучении синтетических пол и пептидов.

Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгенографическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например, как кератин волос, шерсти 'и рога, миозин мышц, эпидермис кожных по­кровов, фибриноген — фибриллярный белок, образующийся при сверты­вании крови, а также многие другие дают практически одинаковые рент­генограммы. Это возможно только лишь в том случае, если конфигура­ции цепей этих белков и их упаковка или, иначе, их вторичная и тре­тичная структуры в своих общих чертах не зависят от специфического чередования аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об об­щих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического 'взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось 'выше, рентгенографический метод исследования ока­зывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур).

Каким образом упаковка цепей может быть нечувствительной к осо­бенностям чередования баковых групп остатков? Если цепь в среднем может быть ^аппроксимирована цилиндром определенного радиуса, то и расстояние между осями таких цилиндров является в среднем некоторой определенной величиной. На рентгенограммах и обнаружится это сред­нее расстояние между цепями.

Вторичная структура цепи может не зависеть от чередования ами­нокислотных остатков в том случае, если она обусловлена свойствами хребта пептидной цепи.

Замечательным явилось сходство рентгенограмм перечисленных фиб­риллярных белков и той структурной формы синтетических полипепти­дов, которая оказалась нечувствительной к их химической структуре. Речь идет об а-спирали. Получены убедительные признаки существова­ния а-спиральной конфигурации в полипептидных цепях фибриллярных белков. Измеренный по рентгенограммам шаг спирали (около 5 А) и ве­личина проекции одного остатка на ось волокна (около 1,5 А) согласуются с расчетными данными для а-спиральных структур. Дихроизм поля­ризованных инфракрасных спектров поглощения перечисленных фибрил­лярных белков указывает на то, что водородные  связи   в этих белках


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы