Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

"Аспект". спецодежда москва каталог с ценами . информация на нашем сайте.

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.

Предыдущая Следующая

В 3-структурах все пептидные группы лежат почти в одной плоскости. Плоскости двух соседних пептидных групп образуют очень небольшой угол. Водородные связи в 3-структурах образуются меж­ду цепями. Поляризованные инфракрасные спект­ры поглощения показали, что водородные связи в 3-структурах, в отличие от а-структур направлены перпендикулярно оси волокна, что находится в пол­ном соответствии с разработанными схемами. Пеп­тидные группы цепей, связанных с водородными связями, образуют волнистый слой. Перпендику­лярно этому слою торчат боковые группы  амино-


кислотных остатков. Малая стабильность Э-структур объясняется силь­ным отталкиванием боковых атомов, которые слишком близко распо­лагаются друг от друга  (см. рис. 13).


Рис. 13  Конфигурация и упаковка цепей в ^-структурах

В полипептидах аминокислот, например, в полипролине была также обнаружена особая конфигурация щепей. Она является следствием спе­цифической стереохимии пирролидиновых колец. Цепь поли-ь-пролина — левая спираль с тремя остатками в обороте.

ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ

Большой экспериментальный материал о синтетических тюлипептидах позволил найти рациональные пути подхода к интерпретации многочис­ленных экспериментальных данных о белках.

Переходя к анализу этих данных, а также современных теорий про­странственной структуры белков, необходимо в первую очередь провести разграничение между фибриллярными  и глобулярными  белками.

Белки принято делить на два больших класса — белки фибрилляр­ные и белки глобулярные. Основой для такой классификации служат в первую очередь структурные различия белков, принадлежащих к этим двум группам. Фибриллярные белки являются основой различных тканей.

Есть основания полагать, что в волокнах фибриллярных 'белков поли­пептидные цепи молекул располагаются приблизительно параллельно оси волокна. В то же время полипептидные цепи глобулярных белков, изгибаясь и закручиваясь, могут принимать самую 'причудливую форму.

Поэтому молекулы глобулярных белков по форме могут быть близ­ки к сферическим частицам. Таким образом, разница в конфигурации фибриллярных и глобулярных белков определяется в первую очередь их третичной структурой.

Важнейшими фибриллярными белками являются белки мышечных тканей — миозин и F-актин, соединительнотканный белок коллаген (он же образует основу кожных покровов млекопитающих, белковую часть костной ткани,  а  также является  важной частью кожных  покровов  и

541


различных органов рыб, рептилий и многих беспозвоночных животных); кератин, являющийся основой роговых образований, волос, шерсти; фаброин шелка — белок, секретируемый железами шелковичного червя. Многие фибриллярные белки в отличие от глобулярных плохо под­даются растворению, что также рассматривалась в 'качестве одной из основ для разделения белков на два класса. Растворимые фибриллярные белки, такие как миозин, проколлаген (растворимая часть коллагена), характеризуются чрезвычайно высокой асимметрией молекул. Молекула миозина ведет себя в растворе как жесткая палочка длиной около 2000 А и толщиной всего лишь 24 А. Молекула проколлагена имеет длину около 2500—3000 А, а толщину 12 А. Такая форма молекул несовместима с хао­тическим закручиванием цепей. Ясно, что цепи в таких молекулах имеют приблизительно вытянутую форму и в поперечнике молекулы умещается либо несколько цепей, либо несколько их фрагментов.


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы