Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.

Предыдущая Следующая

Теоретический расчет а-спиральной конфигурации оказался возмож­ным только благодаря точному знанию валентных углов и межатомных расстояний в пептидной цепи. Полинг проанализировал все возможные конфигурации хребта полипептидной цепи, удовлетворяющие структур­ным требованиям, сформулированным на основании изучения структуры аминокислот и пептидов. Он показал, что сохраняя стандартные валент-лые углы я межатомные расстояния, выполняя требование плоскостного расположения пептидных групп, т. е. изгибая цепь только в точках рас­положения а-углеродных атомов и добиваясь при этом полного насыще-«ия водородных связей в структуре, можно построить только две спи-

-нза


ральные конфигурации: а-спираль и т-спиральт Т'-спираль очень скоро была отвергнута, так как она мало компактна-—вблизи оси Т-спирали нахо­дится сравнительно большая пустая полость, а-спираль оказалась очень компактной структурой. На рис. 12, изображающем модель а-спирали, вид­но, как атомы хребта пептидной цепи плотно при­легают друг к другу.

Как показали исследования инфракрасных спек­тров поглощения, водородные связи в а-спиралях направлены вдоль оси волокна. Как видно из рис. 12, они связывают отдельные ветки а-спи­рали.

Изучение зависимости вращения плоскости по­ляризации света от длины его волны для растворов синтетических полипептидов показало, что все а-спирали полипептидов являются правыми. Это значит, что если за направление последовательно­сти в цепи берется последовательность —CHR— —NH—СО—CHR—, спираль образует правый винт. Широкое распространение а-спиральных структур среди синтетических полипептидов дает основание полагать, что такие спирали являются наиболее ха­рактерными и устойчивыми конфигурациями поли­пептидных цепей. Впоследствии это подтвердилось многочисленными физико-химическими исследова­ниями, в которых изучалась стабильность а-спи-ральной конфигурации полипептидов в самых раз­личных условиях. Было обнаружено, что а-спираль стабильна в сравнительно широком диапазоне ус­ловий (рН, температура), а также в условиях, при которых многие белки остаются нативными.

В синтетических полипептидах были также най­дены другие конфигурации цепей, однако, как было показано, эти конфигурации стабильны лишь при весьма специальных условиях, и поэтому им не следует придавать такого широкого значения, как а-структурам.

При условии сильного растяжения спираль мо-' жет растянуться и цепь принять полностью вытя­нутую конфигурацию.

Такие конфигурации названы Р-конфигурация-ми. Р-структуры мало стабильны и легко превра­щаются обратно в а-спираль.


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы