Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.


СИНТЕТИЧЕСКИЕ ПОЛИПЕПТИДЫ

Весьма ценные данные 'были получены при изучении конфигурации ■цепей синтетических полипептидов. Эти данные явились основой, на ко­торой в дальнейшем разрабатывались законы стереохимии пептидных цепей.

Синтетические полипептиды, так же как и большинство полимерных веществ, не могут быть получены в виде правильных кристаллов. Наибо­лее упорядоченная структура таких полимеров возникает в высокоориен­тированных пленках и нитях. В таких нитях и пленках образуются пачки параллельно расположенных цепей. Азимутальная ориентация пачек це­пей или даже отдельных цепочек относительно оси, совпадающей с на­правлением длины цепи, ие фиксирована. Поэтому 'пространственное по­ложение отдельных звеньев цепочек не соответствует одной правильной трехмерной решетке. В этом смысле структура 'полимерной нити «ли пленки менее упорядоченна, чем в правильном кристалле. Для таких структур методом рентгеноструктурного анализа невозможно определить координаты атомов, однако оказывается возможным установить общие особенности конфигурации цепей в пачках. Большую помощь при этом оказывают косвенные данные о конфигурации молекул, полученные дру­гими методами.

Основные результаты изучения структуры синтетических полипептидов сводятся к следующему.

Было обнаружено, что различные синтетические полипептиды, такие как поли-у-метил-ь-глутамат, поли-Ь-лизин, поли-ь-аланин и поли-у-бен-зил-ылутамат при определенных условиях имеют практически одну и ту же конфигурацию цепей в пачках. Используя термин Линдерштрем-Лан-га, можно сказать, что они имеют одинаковую вторичную структуру. Это обстоятельство свидетельствует о том, что полипептидные цепи могут иметь конфигурации, не чувствительные к 'боковым цепям аминокислот­ных остатков. Следовательно, эти конфигурации должны стабилизиро­ваться связями, принадлежащими только остову пептидной цепи. Этими связями могут являться водородные связи между СО- и NH-группами пептидных остатков. Особенности рентгеновской дифракционной карти­ны перечисленных полипептидов указывают на спиральную конфигу­рацию отдельных фрагментов их пептидных цепей. Было рассчитано, что полипептидные спирали имеют около 18 идентичных групп в пяти •оборотах (или 18 пептидных остатков), т. е. 3,6 остатка в одном обороте. Шаг опирали 5,4 А. Следовательно, каждый остаток, длина которого, вычисленная из известных значений валентных углов и межатомных расстояний, составляет около 3,6 А, должен быть наклонен так, что про­екция этой длины на ось спирали равна приблизительно 1,56°. Такую спираль можно сравнить с винтовой лестницей, имеющей 18 ступенек в 5 оборотах. Каждая такая ступенька соответствует одному наклонен­ному пептидному остатку.  Такие опирали были  названы а-спиралями.


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы