Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.

Предыдущая Следующая

Исследуя вторичную и третичную структуры белка в чисто геометри­ческом плане, мы так или иначе сталкиваемся с необходимостью учета всех химических связей, так как они определяют характерный для дан­ной белковой молекулы набор межатомных расстояний и валентных углов и, в конечном итоге, ее сложную конфигурацию. Третичная струк­тура определяет форму и  размеры белковых молекул.

Предметом настоящей главы будет рассмотрение вторичной и тре­тичной структуры белков.

Для изучения вторичной и третичной структуры белка применяются самые разнообразные методы. Наиболее полные данные были получены при изучении дифракции рентгеновских лучей на различных белковых соединениях. Ряд данных, имеющих принципиальное значение для по­нимания вторичной структуры белка, был лолучен при помощи таких методов, как инфракрасная спектроскопия и спектрополяриметрия. По­жалуй, следует отметить, что большинство из применяемых в этих ис­следованиях методов дают некоторую среднюю характеристику конфи­гурации полипептидных цепей и их упаковки в белке и оказываются не­чувствительными к структуре отдельных небольших участков молекулы, если их конфигурация не соответствует конфигурации основной массы цепей.

В развитии структурных исследований белка большую роль сыграло изучение структуры аминокислот, пептидов и полипептидов, которое по­зволило установить основные стереохимические законы для остова по­липептидной цепи. Мы рассмотрим вначале именно эти исследования, так как современные представления о вторичной структуре белка в большой мере опираются на их результаты.

ОСОБЕННОСТИ  СТРУКТУРЫ АМИНОКИСЛОТ  И   ПЕПТИДОВ

К настоящему времени методами рентгеноструктурного анализа опре­делена полностью кристаллическая структура многих а-аминокислот и низших пептидов.

Что понимают под определением кристаллической структуры того или иного соединения? Определить кристаллическую структуру вещества — это значит найти пространственное положение каждого атома, входящего в состав соединения. Обычно для каждого атома указывают три коор­динаты по отношению к координатной системе, оси которой совпадают с направлением ребер элементарной ячейки кристалла. Определением ко­ординат атомов и заканчивается рентгенографическое определение струк­туры кристалла. Эта задача довольно сложная и, к сожалению, нет универсальных рецептов для ее решения.

Координаты атомов простых кристаллических соединений, таких, как аминокислоты и низшие пептиды, удается обычно определить с точностью до сотых, а иногда и тысячных долей ангстрема. Эта степень точности, во всяком случае, дает возможность проанализировать особенности про­странственной конфигурации молекул и их частей и изучить особен­ности упаковки молекул в кристаллах. Исследования кристаллической структуры L-аминокислот, ди- и три-пептидов, а также простых соеди­нений, содержащих пептидные группы, таких, например, как N-ацетил-глищин, привели к следующим результатам.


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы