Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.

Предыдущая Следующая

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ КОНФИГУРАЦИЯ  ПОЛИПЕПТИДНЫХ

ЦЕПЕЙ В БЕЛКАХ*

К изучению структуры белка можно подходить с различных точек зрения. Можно исследовать последовательность чередования аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи, изучать характер функциональ­ных групп белка, особенности связей между боковыми группами остат­ков, пытаться установить наличие или отсутствие определенных групп в белке. Такою рода исследования, связанные с изучением особенностей химического строения различных белков, были приведены выше. Не менее важную роль в изучении структуры белков играют исследования пространственной конфигурации белковых молекул. Определенная про­странственная -конфигурация белковой молекулы обеспечивает возмож­ность проявления ею определенных свойств, которые и составляют осно­ву биологической специфичности белков. Нарушения конфигурации, про­исходящие, например, при денатурации, вызывают потерю активности белка, т е. потерю этих свойств.

Линдерштрем-Ланг подразделил изучение структуры белка на 3 раздела: изучение первичной, вторичной и третичной структур.

Под изучением первичной структуры подразумевается исследование чередования аминокислотных остатков вдоль /полипептидных цепей бел­ка. Изучение вторичной структуры — это изучение особенностей про­странственного расположения чередующихся друг с другом аминокислот­ных остатков, которое определяет конфигурацию сравнительно небольших фрагментов полипептидных цепей. Вторичная структура по Линдер-штрем-Лангу — это небольшие складки и изгибы пептидной цепи. Они могут, например, привести к тому, что некоторая часть пептидной цепи примет форму спирали. Однако шаг такой спирали, ее толщина будут заметно меньше размеров самой молекулы. Вторичная структура в бел­ках стабилизируется водородными связями между СО- и NH-группами пептидных остатков. Поэтому, исследуя вторичную структуру в химиче­ском аспекте, мы изучаем особенности водородных связей между СО-и NH-группами пептидных остатков.

Изучение третичной структуры по Линдерштрем-Лангу включает исследование конфигурации пептидных цепей как целого. Здесь речь идет уже о больших изгибах и складках, о взаимной укладке отдельных боль­ших фрагментов одной цепи или нескольких цепей в зависимости от того, одна или несколько цепей содержатся в молекуле. Третичная структура

* Эта  глава  написана  кандидатом  физико-математических   наук   Н. С. Андреевой.

535


белковой молекулы стабилизируется главным образом связями между боковыми группами аминокислотных остатков (связи SS цистина, во­дородные связи, предполагаемые эфирные связи и силы вандерваальсова притяжения). Поэтому химические исследования третичной структуры предусматривают изучение всех этих тилов связей.


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы