Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.

Предыдущая Следующая

2)        изомеризация S-пептидов в N-пептиды в отрезках цепи, содержа­щей цистеин;

3)        взаимные 'Превращения пептидов и дикетопиперазинов;

4)        (Превращения a-лептидов аспарагииовой и глутаминовой кислот в Р- и у-пептиды соответственно.

Приведенные выше структуры рибонуклеазы и инсулина представля­ют собою плоскостные структуры, воссозданные только на основании хи­мического исследования и с учетом одних ковалентных связей. Но кова-лентными связями, обеспечивающими образование скелета молекулы, не ограничивается взаимодействие между ее отдельными звеньями. В табл. 6 перечислены функциональные группы, входящие в аминокис­лотные остатки и не принимающие непосредственного участия в обра­зовании пептидного скелета. Между этими группами и пептидной цепью возникают иные более лабильные связи. Ионизированные СОО~ и N+Hy группы образуют соли. При взаимодействии различных полярных групп» могут появляться водородные связи, а между радикалами действуют ван-дер-ваальсовы силы. Эти три типа связи ковалентные, водородные и ван-дер-ваальсовы ответственны за строение белковой молекулы в це­лом. В зависимости от порядка чередования аминокислотных остатков функциональные группы сосредотачиваются на различных участках: пептидной цепи, создавая благоприятные условия появления тех или иных лабильных связей. Это они обусловливают определенное простран­ственное расположение пептидных цепей, образование спиралевидной структуры, вытягивание молекулы в виде фибриллы или скручивание ее в глобулу, словом то, что сейчас понимают под конформацией молекулы.

Использование рентгеноструктурного анализа позволяет конструи­ровать пространственные модели молекулы белка. Было найдено, что атомы амидной группы CCONHC, образующие скелет молекулы, лежат почти в одной плоскости и имеют транс-конфигурацию

С----- N

о/'       


Каждая амидная группа соединена водородной связью с карбонильным кислородом третьей пептидной группы, в результате чего полипептидная цешь свертывается, образуя так называемую  а-спираль.

Н                                      О

I                                           I

К—jCOCH|R|NHI3С

Такая спираль представляет собою наиболее стабильную конфигурацию остова пептидной цепи  (см. рис. 9).

Рентгеноструктурные исследования привели даже к созданию полной пространственной модели белка миоглобина с молекулярным весом 17 000. Они же позволили сделать 'ряд существенных выводов о строении белков, вытянутых в виде волокон (фибриллярные белки, например, фиброин шелка, коллаген) или свернутых в глобулы (например, белки сыворотки крови), а также сделать вывод о возможных превращениях глобулы в фибриллу (см  следующую главу).


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы