Оборудование для Вашей лаборатории

Наши партнеры:

тонировочная пленка для окон цены удобны

Наши контакты:

тел./факс
(4812) 31-08-84,
(4812) 31-74-79,
(4812) 31-74-99.

Предыдущая Следующая

СН2-€Н2-СООН                  ил   ♦CHj-CHj-CO

2&-

I                     -%£- I        ,Ч~

~CO-NH-CH-CO-NHCH(R)CO~                      ,CH-CO-±-N-CH(R)CO~

Э|                    2    '     1

NHCO-

СН2CH2CONHCK(R)CO~ I

сн—соон

NHCO-


Эта реакция особенно интересна тем, что в природе из капсюльной оболочки бактерий [Bacillus subtilis и Bacillus anthracis] выделен у~п°-липептид D-глутаминовой кислоты.

Наконец, за последнее время возрос интерес еще и к производным; пептидов р-оксиаминокислот, образованных с фосфорной кислотой. сн2—сн—соон     сн2—сн—соон

NH—СО ... и    |          NH—СО . . .

О                                    О

I                             I

|                            НО-Р=0

НР03                                |

о

I

НО—Р=0
О-фосфосериновые
N-пептиды                  О-пирофосфосерииовые N-пептиды XIV

Такие соединения выделены из белков, в частности, из казеина, белка яичного желтка — вителлина и т. д. Предполагают, что они принимают участие в обмене.

ОПРЕДЕЛЕНИЕ СТРОЕНИЯ  ПЕПТИДОВ

Более существенными являются реакции, позволяющие определить строение пептидов, установление которого представляет собою важную ступень в выяснении строения белков.

Изучение строения пептида обычно начинают с определения его аминокислотного состава и длины пептидной цепи. Первое проводят полным гидролизом пептида и количественным определением амино­кислот,   второе — определением отношения   аминного   азота   к  общему

—г~   , которое у дипептидов равно 50%, У трипептидов — 33,33%, у те-

трапептидов 25% и т. д. Если пептиды содержат основные аминокис­лоты или триптофан, то вносят соответствующие поправки на азот, не принимающий участия в образовании пептидной цепи, например, е-аминный азот лизина, имидазольный — гистидина  и т. д.

Следующей задачей является установление последовательности ами­нокислотных остатков в пептидной цепи. Определение начинают с иден­тификации концевых аминокислотных остатков.

Определение концевых N-аминных групп разработано достаточно детально. Самым простым, хотя и не совершенным, является метод дезаминирования пептида азотистой кислотой, хлористым нитрозилом, или же окисления бромноватистой кислотой или нингидрином. В ре­зультате аминогруппа заменяется гидроксильной или карбонильной и после гидролиза пептида и разделения аминокислот на хроматограмме одна  аминокислота  исчезает.

NH,-CH(R)—CO—NHC^R')—СО . . . +Ш02----------- » HOCH(R)—CO—NH—CH(R')CO . . .

Ряд методов определения N-концевых аминокислот основан на алки-лировании или ацилировании пептида и последующем гидролизе. В гидролизате концевая аминокислота обнаруживается в виде алкиль-ного или ацильного производного. Наиболее важным и детально раз­работанным методом является метод динитрофенилирования белка, предложенный в 1945 г. Зангером и использованный им при установле­нии строения инсулина.


Предыдущая Следующая

Поиск по сайту

Литература

Доставка продукции:

ООО "Автотрейдинг"

Ж/Д перевозка (контейнера)

Собственный транспорт

Любая транспортная компания на Ваш выбор!

Последние материалы